Scientific journal
Advances in current natural sciences
ISSN 1681-7494
"Перечень" ВАК
ИФ РИНЦ = 0,775

The Activity of Catalase of Pig Different Organs


The activity of catalase was determined in the mitochondrions and supernatant of heart and liver of three pig breeds (Large White, Kemerovscaya, Landras). As a result of the experiment the pigs of Kemerovscaya were identified to be the best for the catalase activity in mitochondrions
Живые объекты состоят из биомолекул, каждая из которых имеет свою функцию в структурно - системной организации живого. Регуляция активности митохондрий и их воспроизведение протекают под контролем генетических систем, ядерной и митохондриальной. В биогенезе митохондрий и регуляции их функций координация работы этих двух систем является одной из интереснейших проблем решение которой будет способствовать дальнейшему развитию биохимии митохондрий, особенно биохимии энергетических процессов, играющих важнейшую роль в метаболизме. Митохондрии не только являются «силовыми станциями» клетки, но также участвуют в распределении АТФ, разделении потока электронов к кислороду, восстановительным реакциям биосинтезов. Регуляция обмена энергии связана со стадиями развития организма, с клеточной дифференцировкой [3].

Ферменты  - высокоспециализированный класс веществ белковой природы, которые используются живыми организмами для проведения тысяч взаимосвязанных реакций, включая взаимопревращение большого числа различных химических  соединений. Энзимология играет большую роль в решении множества проблем биохимии и молекулярной биологии. Генетическая система посредством ферментов контролирует направления, по которым протекают биохимические реакции. Гены действуют через ферменты. В связи с этим одним из направлений развития генетики сельскохозяйственных животных является выявление генных систем, которые определяют  ферментные  связи  и  через  них влияют на метаболизм и продуктивность животных. Активность одних ферментов зависит от структуры белка, для других необходимо присутствие простетической группы. Ионы отдельных металлов могут входить в состав коферментов [5].

В состав активного центра каталазы (К.Ф.1.1.1.16) входит железо, меняющее свою валентность в процессе катализируемой реакций.

Каталаза относится к классу оксидоредуктаз, участвует в окислительно-восстановительных процессах, катализирует конечные окислительные реакции, связанные с присоединением кислорода. Роль каталазы значительна в том, что она расщепляет токсичные для организма пероксиды водорода и высшие пероксиды на воду и кислород.

МЕТОДИКА ИССЛЕДОВАНИЙ

Эксперимент поставлен в учебно-опытном хозяйстве «Тулинское» при Новосибирском аграрном университете. В качестве объекта для исследования были свиньи пород крупной белой (группа 1, контрольная), кемеровской (группа II) и ландрас (группа III). Экспериментальные группы формировали по принципу аналогов, с учетом происхождения, породности, возраста, живой массы. Исследована активность каталазы [1]  в митохондриях, супернатанте печени и сердца свиней. Пробы тканей брали во время контрольного убоя у шести животных из каждой группы. Методом дифференциального центрифугирования изолировали митохондрии из 10% гомогената в 0,25М растворе сахарозы. Чистоту митохондриальной фракции проверяли в фазовом контрасте. Для исследования брали количество митохондрий, соответствующее 0,1-0,2 мг митохондриального белка. Белок определяли с использованием бычьего сывороточного альбумина в качестве стандарта [4]. Полученные материалы обработаны статистически на PC Intel Celeron 1.3GHz.

Межпородные различия были отражены по активности каталазы в митохондриях сердца и печени свиней (таблица). Значительное увеличение каталазной активности наблюдалось в митохондриальной фракции сердца свиней кемеровской породы по сравнению с животными крупной белой (11,06 %, р < 0,05). Наблюдалось повышение уровня энзиматической активности в митохондриях сердца свиней породы Ландрас.

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Таблица. Активность каталазы (мг Н2О2/мг белка) в митохондриях, супернатанте печени и сердца свиней

Исследование ферментативной активности в митохондриальной фракции печени у подсвинков кемеровской породы показало достоверное нарастание ее относительно контроля (12,52 %, р< 0,05). Обнаружено, что активность изучаемого фермента в печеночных митохондриях у ландрасов была несколько ниже, чем у молодняка кемеровской породы.

Изучение активности каталазы в супернатанте сердца молодняка экспериментальных групп выявило волнообразный характер изменений (таблица). Максимальная каталазная активность установлена у свиней крупной белой породы. Некоторое уменьшение энзиматической активности отмечено в супернатанте сердца животных кемеровской породы по сравнению с контролем, которое сменялось повышением ее у ландрасов.

Выявлена тенденция к нарастанию ферментативной активности в супернатанте печени у подсвинков кемеровской породы относительно крупной белой. У молодняка ландрасов активность изучаемого фермента была ниже, чем у свиней кемеровской породы и крупной белой.

В эксперименте установлены межпородные различия по активности каталазы в митохондриях и супернатанте различных органов свиней. Обнаружено активирование фермента в митохондриальной фракции сердца и печени у животных кемеровской породы по сравнению со сверстниками крупной белой породы и ландрас. Вероятно это связано с усилением окислительновосстановительных процессов и повышением энергетического обмена у подсвинков кемеровской породы [2].

Литература

  1. Бах А.Н., Зубкова С.Р. Собрание трудов по химии и биохимии.-М., 1950.537с.
  2. Холоденко Б.Н. Современная теория контроля метаболизма. -М.: ВИНИТИ, 1991.90с.
  3. Hulst M.M. et al. Virology. Orlando, Fla.: Academic Press.-1994.-V.200 (2). -P.558.
  4. Lowry O. et al. // J. Biol. Chem.-1951.V.193.№1.P. 265.
  5. Radesci S.V. et al. //J. Anim. Sci.-1992.V.24.P. 305.