Scientific journal

Advances in current natural sciences

ISSN 1681-7494

"Перечень" ВАК

ИФ РИНЦ = 0,976

MORPHO-FUNCTIONAL PARAMETERS OF COLLAGEN UNDERNORM AND IN PATHOLOGY

1

• Authors
• Files
• Abstract

Соединительная ткань является системосвязующей тканью организма. Она широко представлена во всех тканях организма и составляет более 50% массы тела. Главная функция соединительной ткани - поддержание гомеостатических параметров в живом организме. [19,20, 2, 24].

Элементы, формирующие соединительную ткань немногочисленны и с достаточным постоянством определяются во всех ее тканевых разновидностях, что является свидетельством системности этих тканей, объединенных общим мезенхимальным происхождением, общими принципами структуры и функции [19]. С позиции теории функциональных систем П.К.Анохина: функциональные системы - это динамические, саморегулирующиеся организации, деятельность всех составных элементов которых способствует получению жизненно важных для организма приспособительных результатов. Ведущим системообразующим фактором каждой функциональной системы является результат ее деятельности, определяющий в целом для организма оптимальные условия течения метаболических процессов [1].

Одним из основных компонентов соединительной ткани является коллаген. В организмах животных коллагена содержится больше, чем другого белка, на долю которого приходится более 30% общей массы белков организма человека и присутствует почти в каждой ткани [10]. Около 50% его приходится на костную ткань и сухожильно-мышечную систему, более 40% -содержится в коже, остальной коллаген находится во внутренних органах [20, 12]. В тканях основная часть коллагена находится в коллагеновых волокнах. [19, 8]..

Основной функцией коллагеновых волокон в организме является структурная, опорная роль. Однако, являясь одной из основных составляющих соединительной ткани, коллаген принимает участие в выполнении и других функций соединительной ткани, в частности, репаративной, трофической и других. Так, коллаген в небольших количествах находится в тканях в расворенном виде, а продукты его распада выступают в роли растворимых медиатров [19]. Коллагеновые волокна входят в состав сложной системы "фибропроводов", осуществляющих избирательный или преимущественный транспорт веществ на этапах сосуд - ткань -клетка [23].

Коллаген, обновляющийся белок, и скорость его метаболизма зависит от биосинтеза и биодеградации. [12]. Общая гидроксипролинемия и гидроксипролинурия наблюдается при тех заболеваниях, где имеет место явление распада коллагена в тканях. В отличие от других белков организма, для коллагена характерно высокое содержание гидроксипролина (до 10%) [12,24], уровень содержания которого в биологических жидкостях отражает обмен коллагена.

Накоплены многочисленные научные данные об активном участии коллагена в течение как физиологических, так и патологических процессов, которое может заключаться как в изменении биохимических параметров его метаболизма, так и структурными перестройками.

В частности, в физиологическом состоянии у женщин и, у лиц молодого возраста показатели обмена коллагена находятся на более высоком уровне. [35].Морфо-функциональное состояние соединительной ткани и ее структур (в частности коллагена) в организме контролируется генами. Послеродовый период у новорожденных сопровождается стадией резкой структурной перестройкой соединительной ткани, которая может рассматриваться адаптивной реакцией, оптимизирующей жизнедеятельность организма в изменившихся условиях внешней среды [52]. Преждевременно рожденные дети имеют более низкие показатели обмена коллагена, при этом метаболизм коллагена имеет отрицательную корреляцию с весом ребенка при рождении [32].

Уровень обмена коллагена увеличивается с возрастом и антропометрическими данными. Однако, авторы полагают, что уровень метаболизма коллагена не отражает только товарообмен кости, а зависит от общего физического развития детей [29]. При этом, индивидуальная оценка о течении ростового процесса по метаболитам коллагенового обмена не точна. Маркеры метаболизма коллагена более информативны, как компоненты мультивариантных моделей предсказания роста среди детского населения [43,18,29,49].

Обмен коллагена регулируется центральной, парасимпатической нервными системами, гормонами [15,36,35,33,50]. Отмечено, что в большинстве большие дозы гормонов повышают скорость реакции катаболизма коллагена [3,46] а малые наоборот, тормозят эти реакции [6]. Имеются данные о повышенной деградации коллагена при ультрафиолетовом воздействии [28].

По мнению ряда авторов [43,48,27], в качестве мощного физиологического стимула коллагенового синтеза необходимо рассматривать гипоксию. При возникновении состояния гипоксии повышается содержание коллагенового белка в тканях, и в большей мере I его тип. Данные изменения сопровождаются выраженным усилением клеточной регенерацией.

Серьезное недоедание и особенно недостаток белков оказывает существенное влияние на снижение синтеза коллагена и способствует его деградации в костной ткани у детей. Восстановление пищевого статуса позволяет полностью или частично восстановить отклонения метаболизма коллагена [22,24].

Представление о соединительной ткани как о функциональной универсальной системе с многообразными функциями определяет многообразие морфо-функциональной динамики ее составляющих, в частности коллагена: при адаптивных процессах организма к неблагоприятным факторам и при развитии разнообразной патологии. Так, обмен метаболизм коллагена изменяется при атеросклерозе [31], гипертонической болезни [12], патологии мочевыводящей системы [41] и т.д. В частности формирование сколиоза происходит на фоне повышенного обмена коллагена и связано с увеличением матричного обмена коллагена в процессе перемоделирования ткани, в большей мере выраженное в течение быстрого увеличения ростовых показателей детей [25]. В литературе есть сведения о повышении уровня БСО в крови при стрессах, инфаркте миокарда и других заболеваниях [17]. Выявлены особенности обмена метаболитов соединительной ткани в зависимости от тяжести болезни, активности процесса и полисистемности поражения у новорожденных и грудных и детей младшего дошкольного возраста с цитомегаловирусной инфекцией и смешанной с ней хламидийной инфекцией [10]. Результаты исследований [19,40,47,43,38,23 и др.] являются свидетельством одного, что в организме практически не существует течения физиологических и патологических процессов без участия коллагена. При этом, интерес к изучению метаболизма коллагена обусловлен тем, что качественные и количественные нарушения его синтеза, созревания и распада является важным звеном патогенеза многих заболеваний.

Необходимо отметить, что существует широкая группа заболеваний и синдромов, в основе которых лежит генетически детерминированные морфологические и функциональные особенности коллагена [23,50].

В последние годы появились исследования по изучению и оценке состояния соединительной ткани при патологии желудочно-кишечного тракта. Известно, что подслизистый слой стенок внутренних полых органов почти целиком состоит из коллагена - тонкий кишечник человека содержит 95% этого белка. В слизистой оболочке гастродуоденальной системы гастродуоденальной системы коллаген также является ее главным опорным элементом. Вместе с гликопротеинами он образует сеть ретикулярных волокон (коллаген 3 типа) [14], пронизывающих собственную пластинку слизистой .

Хронический гастрит и хронический гастродуоденит представляющие собой периодически обостряющиеся патологические процессы в гастродуоденальной зоне, не могут не затрагивать как слизистый, так и подслизистый слои, богатые соединительной тканью [4,5,11]. Доказано, что показатели уровня метаболитов коллагенового обмена отражают характер поражения гастродуоденальной зоны. В связи с чем, предложено использовать их в качестве маркеров тяжести поражения слизистых желудка и двенадцатиперстной кишки [4,5].

Об усилении коллагенового обмена у больных с болями в животе свидетельствуют результаты исследований других ученых [43,39]. Более высокие показатели обмена коллагена, при этом, авторы наблюдали у пациентов с наличием дисфункции печени и поджелудочной железы.

При обследовании пациентов с синдромом диспепсии, было выявлено существенное повышение белковосвязанного оксапролина, наряду с другими биополимерами соединительной ткани (глюкозаминогликаны, эластаза) при язвенноподобном ее варианте относительно дискинетического. При этом отсутствовали достоверные морфологические различия между рассматриваемыми вариантами, в связи, с чем авторы высказывают мнение, что динамика биохимических параметров метаболитов соединительной ткани обусловлена воспалительно-пролиферативными процессами в подслизистом слое желудка, недоступным для биопсии [11].

Cioffi U с соавт., (2002) экспериментальными исследованиями также показали увеличение обмена коллагена при заболеваниях желудочно-кишечного тракта, при этом увеличение метаболизма носит системный характер, что характеризовалось наличием аналогичных интестинальных фиброзных изменений, как в тканях желудочно-кишечного тракта, так и в миокарде. Выраженность морфологических изменений при этом коррелировала с продолжительностью абдоминальной боли.

При коллагеновых заболеваниях, для которых характерна особенно высокая скорость деградации коллагеновых волокон (с иммунологическим механизмом их распада), более чем у половины больных отмечаются клинические проявления со стороны желудочно-кишечного тракта. При этом, в характеристике клинических проявлений превалируют симптомы желудочной диспепсии [19]. Диагностика заболеваний соединительной ткани представляет собой сложную клиническую проблему вследствие многообразия и сходства симптомокомплекса. Традиционные биохимические методы - определение экскреции ГАГ и оксапролина с мочой отражают усиление распада белков соединительной ткани, окислительному их распаду обычно предшествует нарушения в про- и антиоксидантноных системах [8].

Важнейшим открытием морфологии является открытие гетерогенности коллагена. Выделяют четыре генетически, различных типа коллагена, которые различаются комбинацией в трехцепочной молекуле пяти альфа-цепи [30]. Коллаген, помимо макрогетерогенности своей структуры при различных его типах, имеет отличия и по степени гидроксилирования пролина и лизина, содержании различных аминокислот и углеводных остатков [42].

Особенности структурной организации коллагена (тип) характеризуются различием функционального уровня процесса коллагенообразования. Установлено, что у детей и особенно детей раннего возраста отмечается фетальное заживление ран, которое характеризуется отсутствием сокращения и формирования шрама. Установлены существенные, функциональные различия между фетальными фибробластами и фибробластами взрослого человека в возможности концентрировать гель коллагена [37].

С возрастом происходят инволюционные морфологические изменения коллагеновых волокон: Так, у лиц пожилого возраста в кишечнике наблюдается изменение соотношения гладкомышечных и соединительнотканных элементов, нарастание дистрофических изменений волокнистых структур, в частности коллагеновых   волокон   (увеличение   диаметра,   дезориентация,   дезорганизация, увеличение количества старых форм коллагена с увеличенным содержанием ГАГ в основном веществе) [16].

Более быстрые и выраженные структурные перестройки холлагеновых волокон наблюдаются при патологических состояниях. Исследованиями Negri EM, с соавт. (2002) получены данные о перестройке структуры коллагеновых волокон при острой бронхо-легочной патологии, при заживлении ран.

Иммуногистохимическое исследование коллагена 1, 2 и 4 типов в слизистой оболочки бронхов среди пришлых жителей Крайнего Севера выявлена отчетливая связь между длительностью проживания в регионе и интенсивностью метаплазии эпителия и склеротических процессов в собственной пластинке слизистой [13].

В настоящее время установлено, что на становление структуры соединительной ткани, в частности коллагенового матрикса могут оказывать неблагополучие антенатального периода. Установлено, что дети, рожденные матерями с гестозом (преэклампсией) и эклампсией, имеют нарушения структуры венозного русла, бронхопульмонарной системы [34,45], характеризующиеся в частности уменьшением содержания коллагена. Сформировавшиеся структурные нарушения коллагена сохраняются на всю жизнь и затрагивают сосудистую систему и во взрослой жизни [45].

Учитывая вышеизложенное, становится очевидным, что коллаген, как структурная единица системосвязующей системы - соединительной ткани, принимает непосредственное участие, как в течение физиологических, в т.ч. и приспособительных реакциях организма, так и в течение патологических состояний. Характер его участия сопровождается как изменением биохимической скорости обмена коллагена, так и структурными перестройками. Уровень приспособительных реакций коллагена в составе организма во многом определяется первичной организацией его структуры. Необходимо отметить, что в большинстве своем морфо-функциональные перестройки коллагена направлены на повышение резистентности организма к воздействию повреждающего фактора.

Несмотря на большое количество работ, посвященных изучению морфо-функциональных параметров коллагена при физиологических и, особенно, патологических процессах, следует констатировать, что существуют определенные трудности в интерпритации показателей их динамики. Имеются лишь единичные исследования изучения морфологической картины и биохимических параметров коллагена при функциональных заболеваниях. Очевидно, интересными могут явиться исследования по изучению морфо-функциональных параметров коллагена у жителей высоких широт, где, течение физиологических и патологических процессов характеризуется своеобразием.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:

1. Анохин П.К. Узловые вопросы теории функциональных систем.М.:Наука, 1980.-196 с.
2. Афанасьев Ю.И. Юрина.В.В., Алешин В.В. и др. Гистология. М., 1989.- с. 598.
3. Бутолин Е.Г., Шараев П.Н., Данилов Г.Е. //Вопросы мед. химии.-1982.-т.28.-вып.5.-С.78-80.
4. Килидиярова P.P., Шараев П.Н //Педиатрия. -2000.-№2.- С.48-50
5. Кильдиярова P.P. Хронический гастродуоденит у детей.-Ижевск. Изд. "Экспертиза.- 152с.
6. Коммисаренко В.П., Минченко А.Г., Тронько Н.Д. Молекулярные мехнизмыдействия стероидных гормонов.-Киев:3доровье,1986.-192с.
7. Ленинджер А. Биохимия.Мир, 1976.-956с.
8. Литвиненко Л.А. //Клинич. лаб. диагностика.- 2001.-№10-.С.45-46.
9. Никитин В.Н., Пэрский С.Э., Утевская Л.А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур .-Киев:Наукова думка, 1977.-279с
10. Ю.Ожегов A.M., Мансурова Е.Г., П.Н.Шараев., Мякишева А.С. //Педиатрия. -2001.- №6.-С.ЗЗ-37.
11. Шсадчук М.А., Пахомова А.Л., Кветной И.М. //РЖГГК.-2002.-Ж!.- С.35-39.
12. Поливода, А.А Черепок, Р.А. Сычев. //Клин. медицина.-2004.- №8.- С.30-33.
13. Савенко И.А., Целуйко С.С. //Морфология.-2002.-Т.121, - №2-3.-0.135.
14. Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань (функциональная морфология и общая патология).-М.Медицина, 1981.- 312с.
15. Слуцкий Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани.-Л.:Медицина, 1969.-376с.
16. Сухоруков A.M., Киргизов И.В., Горбунов Н.С.//РЖГТК.-2001.-ЛЬЗ.-С.47-52.
17. Шараев П.Н, Вольхина И.В. .Наумова Н.Г. Биохимические  методы  анализапоказателей  обмена биополимеров  соединительной ткани:Метод.  рекомендации. Ижевск, 1990.-14с.
18. Branca F., Valtuena S., Golden M.H., Robins S.// Ann. Nutr. Metab.- 2002.- V.46.-№2.-P.80-87.
19. Catalano D., Crisafulli V., Tandurella A.// Minerva Dietol. Gastroenterol.- 1989 V.35.-№2.-P.l 11-114.
20. Cioffi U, Ciulla M.M., De Simone M., et al.//BMC Public. Health.-2CO2.-V.2.-№1,-P.19.Cunningham D.F.,
21. Collucci R., Carignani D. et al. // Biophys. Acta.- 1997.- Vol.1343.-№2.-P.160-186.
22. Cutting WA. // Clin. Endocrinol. (Oxf)- 2002.-V.57.-№3.-P.391-399.
23. Demir E., Ferreiro A., Sabatelli P. et al.//Neuropediatrics.-2004.-V.35.-№2.-P.103-l 12.
24. Doherty СР., Crofton P.M., Sarkar M.A., et al.//Clin. Endocrinol. (Oxf)- 2002.- V.57.-3.-P.391-399.
25. Duance V.C., Crean J.K., Sims T.J. et al. // Spine. - 1998. - V.I, №23. - P.2545-2551.
26. Engelbert R.H., Uiterwaal C.S., van de Putte E., et al. et al.// Pediatrics.- 2004.-V.113.-№4.-P.714-719.
27. Falanga V, Zhou L, Yufit 1.11 J. Cell Physiol.- 2002.- V.191.-№l.-P.42-50.
28. Fisher GJ, Choi HC, Bata-Csorgo Z, et al.// J. Invest. Dermatol.- 2001.- V.117.-№2.-P.219-226.
29. Furmaga-Jablonska W, Kozlowska M, Kosciesza A, Spruch-Stepnik A. /,´ Przegl. Lek.-2002.-V.59 Suppl 1.-P. 107-110.
30. Gay S., Miller P., Meigel W., Kuhn K//Hautartz.- 1976.-V.27.-P. 196-205.
31. Gu J.W., Gadonski G., Wang J. et al.// BMC Physiol. -2004.-V.-4.-№l.-P.2.
32. Hytinantti Т., Rutanen E.M., Turpeinen M., et al.// Arch. Dis. Child. Fetal Neonatal Ed.- 2000.-V.83.-№l.-P.17-20.
33. Ireland D.C., Bord S., Beavan S.R., Compston J.E.// J. Cell Biochem. -2004.-V.9L-№3.-P.594-601.
34. Kaarteenaho-Wiik R., Paakko P., Herva R.. et al//J. Pathol- 2004.- V.203.-№1.-567-74.
35. Lenhardt R., Hopf H.W., Marker E. et al // Arch. Surg.- 2000.- V.135.-№ L-P.71-74.
36. Miltyk W., Kama E., Wolczynski S., Palka J.// Mol. Cell Biochem.- 1998.- V.I 89.-№l-2.-P.177-183.
37. Moulin V., Plamondon M. //Вт. J. Dermatol.- 2002.-V.147.-№5.-P.886-892.
38. Negri E.M, Hoelz C, Barbas C.S., et al.//Pathol. Res. Pract.- 2002.-V.198.-№5.-P.355-361.
39. Niemela O., Niemela S., Karttunen T.J., Lehtola J.// Hepatogastroenterology.- 2002.-V.49.-№44.-P.404-411.
40. Ogueh O., Wright E.M., Jones J., et al.// BJOG.- 2001.- V.108.-№9.-P.986-992.
41. Oswald J., Brenner E., Schwentner С et al. // J. Urol.-2003.-V.170.-№6, Pt. 1.-P.2423-2427.
42. Prockop D., Berg R., Kivirikko K.//Biochemistry of collagen/New York, 1976.-P.133-273.
43. Rauch F, Georg M, Stabrey A, et al.// Clin. Chem.- 2002.- V.48.-№2.-P.315-322.
44. Romanowicz L., Bankowski E., Jaworski S. // Pathobiology.- 2000.-V.68.-№6.- P.264-269.
45. Romanowicz L., Sobolewski Yi.ll J. Perinat. Med.-2000.-V.28.-№2.-P. 140-146.
46. Saarela Т., Risteli J., Kauppila A., Koivisto M. //Acta Paediatr.-   2001.-V.90.-№8.-P.921-925.
47. Tamura K., I-Ida Т., Fujii Т., et al.//J. Nippon. Med. Sch.- 2002.-V.69.-№4.-P.355-364.
48. Tokuda Y., Crane S., Yamaguchi Y. et al. // J. Cell Physiol.- 2000.-V.182.-№3.-P.414-420.
49. Van Coeverden S.C., Netelenbos J.C., de Ridder СМ., et al.// Clin. Endocrinol (Oxf).-2002.-V.57.-№l.-P.107-116.
50. Wang J., Elewaut D., Hoffman I. et al.// Ann. Rheum. Dis.- 2004.-V.63.-№l.-P.61-66.
51. Whyte J., Torres A., Cisneros A.I., et al.// Rev Neural- 2001.- V.33.-№2.-P.l 11-114.
52. Yates K.E., Glowacki J.// Connect Tissue Res.- 2003.-V.44.-№3-4.-P. 121-127.

---

Библиографическая ссылка

Поливанова Т.В., Манчук В.Т. МОРФО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ПАРАМЕТРЫ КОЛЛАГЕНА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ // Успехи современного естествознания. 2007. № 2. С. 25-30;
URL: https://natural-sciences.ru/en/article/view?id=10904 (дата обращения: 07.05.2026).