Ингибины димерные гликопротеиды. Продуцируемые фолликулярными клетками яичников и клетками Сертоли яичек. Они представляют собой димер альфа субъединицы и одной из бета субъединиц (вета-А и бета-В) и получили соответственно название ингибин А и ингибин В.
Ингибин подавляет продукцию гонадотропных гормонов гипофиза (особенно - фолликулостимулирующего) и его уровень в крови может служить диагностическим и прогностическим критерием патологии репродукции (Phillips et al. 2004).
Обнаружение ингибина в семенной плазме (Franchimont et al. 1987), показывает, что этот пептидный гормон обладает не только экзокринным. Но и паракринным действием.
Роль ингибина в патогенезе мужского бесплодия практически не изучена. Извесно об отрицательной корреляции уровня фолликулостимулирующего гормона и сывороточного ингибина и неоднозначных соотношениях с уровнем тестостерона.
Однако, исследований посвященных определению уровня ингибина и его физико - химической характеристике в семенной плазме нет.
Целью нашей работы было иммунохимическое исследование ингибина семенной плазмы. Характеристика его физико-химических свойств, которые послужат в дальнейшем разработке диагностических тест-систем для определения ингибина в семенной плазме при нарушениях фертильности.
Выделение обогащенной ингибином фракции семенной плазмы, проводили методом гель-фильтрации. Продукты соответствующие молекулярной массе 25-50 килодальтон объединялись и хранились в замороженном состоянии. Весь объем фракций , полученных из 250 мл семенной плазмы подвергали негативной иммуносорбции, для удаления простатоспецифического антигена и других известных белков семенной плазмы, имеющих близкую молекулярную массу. Полученный фильтрат лиофилизировали и использовали для иммунизации животных.
В результате, полученная антисыворотка, выявляла в опытах иммуноэлектрофореза в составе семенной плазмы человека одну линию преципитации, соответствующую электрофоретической подвижности преальбуминов. В реакции двойной иммунодиффузии по Оухтерлони выявленный антиген был идентифицировн в экстрактах яичек, плаценты, миометрия, яичников. Что позволило, наряду с характерной молекулярной массой и электрофоретической подвижностью, считать выявленный антиген ингибином (общим).
Иммунохимический анализ ингибина семенной плазмы показал, что этот гормон способен к межмолекулярным взаимодействиям с некоторыми компонентами семенной плазмы - скаферрином, гликоделином, основным белком секрета сем5енных пузырьков и некоторыми пептидами.
Полученные данные свидетельствуют, что протеом ингибина семенной плазмы существенно отличается от протеома сывороточного ингибина и это, видимо, приводит к функциональным особенностям ингибина семенной плазмы, влияющего непосредственно на функцию оплодотворения.